Aggregati proteici

L’RNA messaggero si veste da chaperone per proteggere le cellule

Un recente studio, coordinato dal Dipartimento di Biologia e biotecnologie Charles Darwin della Sapienza, in collaborazione con il Centre for Genomic Regulation Barcelona e l’Università di Francoforte, ha rivelato una funzione dell’RNA messaggero finora sconosciuta. In condizioni particolari agisce, al pari degli chaperones molecolari, contro la formazione di aggregati tossici per l’organismo. I risultati sulla rivista Nature Communications

L’RNA messaggero (mRNA) è una molecola fatta di acidi nucleici e svolge la funzione di trasferire l’informazione genetica, contenuta nel DNA, per la produzione delle proteine che assicurano il corretto funzionamento biologico di ogni tipo di cellula. Per questo tipo di attività l’mRNA è coadiuvato da altre proteine, incluse quelle note come chaperone (dal francese, accompagnatore) o proteine da stress o ancora Heat Shock Proteins (HSP). 

Un nuovo studio, coordinato da Gian Gaetano Tartaglia del Dipartimento di Biologia e biotecnologie Charles Darwin, in collaborazione con il Centre for Genomic Regulation Barcelona e l’Università di Francoforte, ha svelato per la prima volta che lo stesso l’RNA messaggero può comportarsi in determinate condizioni come chaperone molecolare, evitando la formazione di aggregati proteici potenzialmente tossici per l’organismo. I risultati sono stati pubblicati sulla rivista Nature Communications.

I ricercatori hanno osservato in particolare lo chaperone HSP70 (Heat Shock Proteins 70 kilodaltons) che, interagendo con molte proteine, è considerato un candidato ideale per studiare gli effetti durante l’aggregazione di proteine.

In accordo con le loro predizioni, gli studiosi hanno dimostrato per la prima volta sperimentalmente che l’RNA messaggero di HSP70 si comporta, in condizioni di stress, come il suo prodotto proteico finale, ovvero ha la capacità di promuovere la rimozione di aggregati proteici responsabili di gravi malattie neurodegenerative, come l’Alzheimer e la SLA.

“In questo lavoro – spiega Tartaglia – abbiamo osservato che la quantità di struttura nell’mRNA è correlata al numero di interazioni proteiche: questo dimostra l'esistenza di uno livello di regolazione che associa direttamente un RNA al suo prodotto proteico per i geni che sono molto attivi in processi cellulari”.

I risultati dello studio ampliano il quadro delle conoscenze circa i meccanismi di rimozione di aggregati proteici, riconoscendo un ruolo fondamentale nell’RNA che controlla molti più processi cellulari di quanto si sia pensato in passato e può giocare un ruolo fondamentale nelle patologie neurodegenerative.

 

Riferimenti:

RNA structure drives interaction with proteins - de Groot, N. S., Armaos, A., Graña-Montes, R., Alriquet, M., Calloni, G., Vabulas, R. M., & Tartaglia, G. G. - Nature Communications 2019, 10, 3246. DOI: 10.1038/s41467-019-10923-5

 

Info

Gian Gaetano Tartaglia
Dipartimento di Biologia e biotecnologie "Charles Darwin", Sapienza Università di Roma
giangaetano.tartaglia@uniroma1.it

 

Venerdì, 02 agosto 2019

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